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Nobel de Química 2017 premia microscópio crioeletrônico

Nobel de Química 2017 premia microscópio crioeletrônico
[Imagem: Nobel/Ill. N. Elmehed]

Imagens de biomoléculas

O Prêmio Nobel de Química 2017 foi concedido a Jacques Dubochet (Suíça, 1942), Joachim Frank (Alemanha, 1940) e Richard Henderson (Escócia, 1945) "pelo desenvolvimento da microscopia crioeletrônica para a determinação da estrutura de alta resolução de biomoléculas em solução".

O microscópio crioeletrônico é uma evolução do microscópio eletrônico que funciona congelando-se as amostras, simplificando e melhorando as imagens das biomoléculas.

Ele permitiu, por exemplo, visualizar um vírus em escala atômica pela primeira vez.

Microscópio crioeletrônico

Por muito tempo se acreditou que os microscópios eletrônicos fossem adequados para gerar imagens apenas da matéria não-viva porque o poderoso feixe de elétrons destrói o material biológico. Mas, em 1990, Richard Henderson conseguiu usar um microscópio eletrônico para gerar uma imagem tridimensional de uma proteína em resolução atômica, demonstrando o potencial da tecnologia para a biologia e para a área médica - ao menos para estruturas ex vivo.

Joachim Frank tornou a tecnologia aplicável de maneira geral. Entre 1975 e 1986 ele desenvolveu um método de processamento das imagens no qual duas imagens deslocadas do microscópio eletrônico são analisadas e mescladas para revelar uma estrutura tridimensional.

Jacques Dubochet adicionou água ao microscópio eletrônico. A água líquida evapora no vácuo do microscópio eletrônico, o que faz com que as biomoléculas colapsem. No início da década de 1980, Dubochet conseguiu vitrificar a água - ele resfriou a água com tanta rapidez que ela se solidificou em sua forma líquida em torno da amostra biológica, permitindo que as biomoléculas conservassem sua forma natural mesmo no vácuo. É esse choque de temperatura - criogenia - que deu nome ao microscópio. As estruturas biológicas morrem, naturalmente, mas podem ser analisadas em sua condição estrutural original.

A resolução atômica tão desejada foi alcançada em 2013 para as amostras biológicas, e os pesquisadores agora podem produzir rotineiramente estruturas tridimensionais de biomoléculas. Nos últimos anos, temos visto imagens de praticamente tudo em resolução molecular e atômica, desde proteínas que causam resistência aos antibióticos, até a superfície do vírus zika.





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